Гниение аминокислот в кишечнике обезвреживание продуктов гниения

Проблемы ЖКТ влияют на весь организм

Гниение аминокислот в кишечнике обезвреживание продуктов гниения

Уменьшение переваривания белков из-за низкой протеолитической активности в желудке (пониженная кислотность) или в кишечнике (хронические панкреатиты), нарушение целостности стенки кишечного тракта вследствие гельминтозов или неполной нейтрализации соляной кислоты (гиперацидный гастрит, нарушение желчевыделения) приводит к последствиям, которые отражаются на деятельности всего организма.

Пищевые аллергии

В раннем постнатальном периоде (у новорожденных и до 2-3 месяцев) проницаемость стенки кишечника у детей даже в норме повышена. Такая особенность обеспечивает проникновение антител молозива и материнского молока в кровь ребенка и создает младенцу пассивный иммунитет. Молозиво также содержит ингибитор трипсина, предохраняющий иммуноглобулины от быстрого гидролиза.

Однако при наличии неблагоприятных обстоятельств (гиповитаминозы, индивидуальные особенности, неправильное питание) проницаемость кишечной стенки возрастает и создается повышенный поток в кровь младенца пептидов коровьего молока (при искусственном вскармливании), пептидов и веществ, присутствующих в материнском молоке – развивается пищевая аллергия. Аналогичная ситуация может наблюдаться у старших детей и взрослых при нарушениях желчевыделения, при гельминтозах, дисбактериозах, поражении слизистой оболочки кишечника токсинами и т.п.

Некоторые пептидные участки альбумина коровьего молока и человеческого инсулина схожи между собой. Поэтому при переходе их через кишечный барьер у носителей антигенов главного комплекса гистосовместимости D3/D4 может возникнуть перекрестная иммунная реактивность и, как следствие, аутоиммунный ответ против собственных β-клеток островков Лангерганса. Считается, что в случае искусственного вскармливания младенцев это может привести к инсулинзависимому сахарному диабету (СД 1 типа).

Целиакия

Целиакия – аутосомно-доминантное прогрессирующее заболевание, с разной степенью выраженности, с частотой до 0,5-1%.

Приводит к изменениям в тощей кишке: воспалению и сглаживанию слизистой оболочки, исчезновению ворсинок и атрофии щеточной каемки, к появлению кубовидных энтероцитов.

Причиной является врожденная непереносимость белка клейковины злаков глютена, или точнее – его растворимой фракции глиадина. Заболевание проявляется после введения в рацион младенца глиадин-содержащих продуктов (пшеница, рожь, ячмень), в первую очередь манной каши.

Патогенез заболевания до сих пор не выяснен, имеются гипотеза о прямом токсическом воздействии на стенку кишечника и гипотеза иммунного ответа на белок в стенке кишки.

Катаболизм аминокислот в толстом кишечнике

В некоторых ситуациях, а именно:

  • при ухудшении всасывания аминокислот,
  • при избытке белковой пищи,
  • при нарушении деятельности пищеварительных желез,
  • при снижении перистальтики кишечника (запоры)

аминокислоты и недопереваренные фрагменты белков достигают толстого кишечника, где подвергаются воздействию кишечной микрофлоры. Такой процесс получил название гниение белков в кишечнике. При этом образуются продукты разложения аминокислот, представляющие собой

  • токсины (аммиак, кадаверин, путресцин, крезол, фенол, скатол, индол, пиперидин, пирролидин, сероводород (H2S), метилмеркаптан (СН3SН) и другие),
  • нейромедиаторы (серотонин, гистамин, октопамин, тирамин, триптамин).

Всасываясь в кровь, эти вещества вызывают общую интоксикацию, колебания артериального давления, головные боли, понижение аппетита, понижение болевой чувствительности, анемии, миокардиодистрофии, нарушение желудочной секреции, в тяжелых случаях возможны угнетение дыхания, сердечной деятельности и кома.

Детоксикация продуктов гниения

Обезвреживание токсических веществ, поступающих из толстого кишечника, происходит в печени с помощью двух систем:

  • система микросомального окисления,
  • система конъюгации.

Цель работы системы микросомального окисления заключается

  • в увеличении реакционной способности молекулы и ее возможности вступить в реакцию конъюгации,
  • в придании гидрофильности молекуле, что способствует ее выведению с мочой и отсутствию накопления в нервной и жировой ткани.

Цель работы системы конъюгации заключается

  • в маскировке реакционноспособных и токсичных групп (например, в феноле это ОН-группа).

Источник: https://biokhimija.ru/obmen-belkov/problemy-perevarivanija.html

Всасывание аминокислот

Гниение аминокислот в кишечнике обезвреживание продуктов гниения

Всасывание аминокислот представляет собой активный Na-зависимый процесс, требующий затрат энергии АТФ. Перенос отдельных аминокислот осуществляется специальными переносчиками.

У детей могут всасываться не только аминокислоты, но также пептиды и низкомолекулярные белки. Это, с одной стороны обеспечивает поступление в организм ребёнка иммуноглобулинов, антител грудного молока.

С другой стороны, может вызывать аллергические реакции.

Процессу гниения в толстом кишечнике под действием ферментов гнилостной микрофлоры подвергаются не полностью расщепившиеся белки и отдельные аминокислоты.

При гниении белков образуется большое количество газообразных и негазообразных нередко токсичных веществ.

К продуктам гниения белков относятся CO2, CH4, NH3, H2S, меркаптаны, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, диамины, вещества циклической структуры.

Диамины образуются при декарбоксилировании диаминокислот лизина и орнитина

Диамины могут выводиться из кишечника или обезвреживаться в печени

При гниении белков могут образовываться токсичные циклические продукты. Гниение тирозина ведёт к появлению крезола и фенола, гниение триптофана сопровождается образованием скатола и индола.

Продукты гниения белков чрезвычайно токсичны, по системе vena porta, они поступают в печень, где подвергаются процессам обезвреживания.

Выделяют несколько вариантов обезвреживания в печени токсичных продуктов гниения белков.

  • 1. синтез нетоксичной мочевины из чрезвычайно токсичного NН3
  • 2. микросомальное окисление токсичных веществ при участии ферментов мооксинегаз. В результате процесса гидроксилирования происходит снижение токсичности, повышается водорастворимость, повышается реакционная способность обезвреживаемого вещества.

3. образование парных нетоксичных соединений путём присоединения к обезвреживаемым продуктам Н2SО4, глюкуроновой кислоты, глицина.

Серная кислота в процессах обезвреживания участвует в активной форме ФАФС – фосфоаденозилфосфосульфат (состав: аденин – рибоза – фосфат – сульфат – фосфат).

Калиевая соль индоксилсерной кислоты называется индиканом, выводится через почки. Повышенное количество индикана в моче свидетельствует об усилении гнилостных процессов.

Глюкуроновая кислота в процессах детоксикации участвует в активной форме в виде УДФ-глюкуроновой кислоты (состав: урацил-рибоза-фосфат-фосфат-глюкуроновая кислота)

Глицин, взаимодействуя с бензойной кислотой, образует гиппуровую кислоту.

На этой реакции основана проба Квика для оценки антитоксической функции печени. Антипириновая проба характеризует активность микросомального окисления в печени.

У новорожденных детей гнилостные процессы отсутствуют. У взрослых усиление гнилостных процессов наблюдается при снижении активности протеолитических ферментов желудка и кишечника, при снижении моторики кишечника, дисбактериозах.

Page 3

Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду, и постоянно замещаются вновь синтезированными белками. Период полуобмена белков в таких тканях как кровь, слизистая кишечника, печень составляет приблизительно 10 дней. В таких тканях, как кожа, мышцы период полуобмена белков более продолжителен,

Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько их видов, которые обозначают буквами А, В, Д, Н, N. Катепсины локализованы как в лизосомах, так и в цитозоле.

Лизосомальные катепсины называются кислыми катепсинами, так как оптимум рН для них равен 4,5-5,5. Катепсины могут относиться как к эндопептидазам, так и к экзопептидазам. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин.

Например, катепсин Д по своему действию аналогичен пепсину желудочного сока, катепсин Н активен в печени, катепсин N обладает коллагенолитической активностью.

Биологическая роль катепсинов:

  • · участвуют в обновлении тканевых белков
  • · разрушают дефектные, денатурированные белки. Обычно эти белки вначале соединяются с особым белком убиквинтином, после чего разрушаются катепсинами
  • · реконструктивная функция – катепсины переводят неактивные формы белков в активные белки.
  • · при голодании, кровопотере, интоксикации катепсины обеспечивают мобилизацию белков из условных депо белков (плазма крови, мышцы, печень).

В ткани всегда существует определённый запас аминокислот. Он поддерживается на достаточно постоянном уровне благодаря сбалансированности путей образования и использования аминокислот.

Пути пополнения запаса тканевых аминокислот:

  • 1. аминокислоты, всосавшиеся из кишечника в результате переваривания пищевых белков (1/3 фонда)
  • 2. аминокислоты, образовавшиеся при распаде тканевых белков
  • 3. синтез в тканях заменимых кислот

Одной из транспортных систем аминокислот в ткани является система, в которой участвуют трипептид глютатион (глю-гли-цис) и фермент г – глютамилтранспептидаза.

Аминокислота, подвергающаяся всасыванию, связывается со свободной г – карбоксильной группой глютаминовой кислоты глютатиона. Затем этот комплекс распадается с освобождением глютамата.

Эта транспортная система активна в отношении аминокислот цистеина, серина, треонина

Пути расходования аминокислот в тканях:

  • 1. синтез тканевых белков и пептидов
  • 2. образование небелковых N-содержащих веществ (пуриновые основания, креатинин, биогенные амины)
  • 3. использование на энергетические нужды
  • 4. расходование на синтез углеводов (глюконеогенез)
  • 5. образование из аминокислот некоторых метаболитов липидного обмена (кетоновые тела)

Катаболизм аминокислот условно делят на общие реакции (происходят в отношении радикала, аминогрупп, карбоксильных групп) и специфические реакции.

Page 4

< Предыдущая СОДЕРЖАНИЕ Следующая >

Перейти к загрузке файла

Начальным процессом деградации аминогрупп является процесс трансаминирования. Трансаминирование – ферментативный процесс переноса NН2 – группы с аминокислоты на альфа – кетокислоту при участии ферментов трансаминаз и витамина В6. В процесс трансаминирования могут включаться все аминокислоты. В качестве альфа-кетокислот, чаще используется пировиноградная, щавелевоуксусная и альфа – кетоглютаровая кислота.Наиболее активными тканевыми аминотрансферазами являются аланинаминотрансфераза (АлАТ) или глютамикопировиноградная трансаминаза (ГПТ) и аспарагиновая трансаминаза (АсАТ) или глютамикощавелевоуксусная трансаминаза (ГЩТ).Витамин В6, пиридоксин, адерминКоферментом аминотрансфераз является витамин В6, участвующий в трансаминировании в 2-х формах:Витамин В6 распространён в злаках, дрожжах. Суточная потребность в нём составляет 2 мг. Биологическая роль: кофермент реакций трансаминирования и декарбоксилирования аминокислот. Авитаминоз проявляется дерматитом, дегенерацией в нервной системе, демиелинизацией нервных стволовБиологическое значение реакций трансаминирования заключается в следующем:

  • 1. происходит потеря аминогрупп от аминокислоты без выделения токсичного NH3
  • 2. возможность последующего включения безазотистого остатка аминокислот в цикл Кребса с выделением энергии
  • 3. способ синтеза новых заменимых аминокислот в тканях (ПВК -> ала, ЩУК -> асп, альфа – кетоглютаровая кислота -> глю)
  • 4. определение активности трансаминаз имеет важное диагностическое значение, так как в разных тканях преобладает активность определённых трансаминаз. В сердечной мышце высока активность аспартатаминотрансферазы, в печени – аланинаминотрансферазы. Нередко определяют коэффициент Де Ритиса = АсАт/АлАТ = 1,33. При инфаркте миокарда этот коэффициент увеличивается, при заболеваниях печени снижается.

Дезаминирование аминокислотВ тканях различают несколько вариантов дезаминирования: окислительное, непрямое, внутримолекулярное дезаминирование.Окислительное дезаминирование – это ферментативный процесс отщепления NН2 – группы от аминокислоты после предварительного окисления аминокислоты. В окислительном дезаминировании участвуют ферменты:

  • · L – аминокислотоксидазы – флавиновые кислоты, имеющие ФМН в качестве ко-ферментов. Эти ферменты в тканях малоактивны, поскольку их оптимум рН = 10
  • · D – аминокислотоксидазы – флавиновые ферменты, использующие ФАД в качестве коферментов
  • · глютаматдегидрогеназа – НАД (НАДФ) – зависимый аллостерический, олигомерный фермент. Он обладает высокой активностью в процессе окислительного дезаминирования глютаминовой кислоты.

ГлициноксидазаБиологическое значение реакций окислительного дезаминирования состоит в том, что эта реакция позволяет аминокислотам освобождаться от аминогруппы и, переходя в альфа – кетокислоту, включатся в цикл Кребса.В тканях для большинства аминокислот реакции трансаминирования и окислительного дезаминирования тесно друг с другом связаны и получили названиенепрямого дезаминирования. Так как возможности окислительного дезаминирования большинства аминокислот очень малы, вначале они вступает в реакцию трансаминирования с альфа – кетоглютаровой кислотой. Образовавшаяся глютаминовая кислота активно подвергается окислительному дезаминированию под действием глютамат – ДГ.

Около 1/3 аминокислот включается в непрямое дезаминирование.

Внутримолекулярное дезаминирование.

В процесс внутримолекулярного дезаминирования чаще других аминокислот вступает гистидин, серин, треонин, цистеин. Например, из гистидина происходит выделение NН3 за счёт внутримолекулярной перестройки с образованием уроканиновой кислоты:

Серин в результате внутримолекулярного дезаминирования переходит в пировиноградную кислоту

У детей процессы трансаминирования и дезаминирования идут более активно, чем у взрослых.

Катаболизм карбоксильных групп аминокислот.

Декарбоксилирование аминокислот. Биогенные амины

Катаболизм карбоксильных групп аминокислот осуществляется путём декарбоксилирования аминокислот. Декарбоксилирование аминокислот – ферментативный процесс отщепления СО2 из СООН – групп аминокислот с образованием аминов.

Наиболее активно в процесс деркарбоксилирования включаются аминокислоты гистидин, тирозин, глютамат, триптофан.

Образующиеся амины называются биогенными аминами, поскольку они, как правило, обладают высокой физиологической, биохимической активностью, влияют на тонус сосудов, являются нейромедиаторами, участвуют в воспалительных реакциях.

К основным биогенным аминам относятся гистамин, серотонин, катехоламины, гамма-аминомасляная кислота, полиамины.

Гистамин образуется при декарбоксилировании аминокислоты гистидина. Он синтезируется в тучных клетках, накапливается в секреторных гранулах, выделяется при раздражении клеток.

Гистамин оказывает разнообразные биологические эффекты: вызывает расширение сосудов, снижает артериальное давление, увеличивает тканевую проницаемость, вызывает местный отёк, стимулирует желудочную секрецию, обладает бронхоспатическим эффектом. В высокой концентрации он является медиатором воспалительных и аллергических реакций.

Серотонин образуется при декарбоксилировании гидрокситриптофана. Он синтезируется в хромаффиннных клетках, в некоторых ядрах подкорковых структур, тромбоцитах.

Эффекты серотонина: вызывает спазм сосудов, повышение артериального давления, стимулирует перистальтику кишечника, участвует в терморегуляции, в механизмах сна, является источником для синтеза гормона мелатонина, влияет на психические реакции человека. Так, при шизофрении наблюдается нарушение обмена серотонина.

Катехоламины (дофамин, адреналин, норадреналин) синтезируются из аминокислоты тирозина.

Дофамин – возбуждающий медиатор, при его дефиците развивается болезнь Паркинсона (адинамия, ригидность, тремор). Адреналин вызывает спазм сосудов, повышают артериальное давление, стимулирует работу сердца, является гормоном.

Норадреналин в основном выполняет нейромедиаторные функции.

Гамма-аминомасляная кислота (ГАМК) образуется при декарбоксилировании глютаминовой кислоты, является тормозным медиатором, улучшает кровоснабжение мозга, активирует окислительные процессы в нём.

Полиамины (спермин, спермидин) синтезируются из орнитина и метионина, входят в состав хроматина, участвует в регуляции процессов трансляции, транскрипции, репликации.

Так как биогенные амины очень активны, они быстро инактивируются в тканях. Распад биогенных аминов осуществляется несколькими способами: окисление, метилирование, дезаминирование. Основным способом инактивации биогенных аминов является окислительное дезаминирование под действием ферментов аминооксидаз (моноаминооксидаз, полиаминооксидаз).

Ингибиторы МАО применяются в качестве терапевтических средств.

Page 5

< Предыдущая СОДЕРЖАНИЕ Следующая >

Перейти к загрузке файла

Аммиак образуется в результате дезаминирования таких веществ как аминокислоты, амины, пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды.Аммиак чрезвычайно токсичное вещество. Токсичность аммиака объясняется многими его эффектами, главными среди которых является связывание альфа-кетокислот и блокирование включения их в цикл Кребса, что нарушает энергетический обмен в тканях. Аммиак может нарушать обмен глютамата и глютамина в ткани мозга, вызывать повышение концентрация глютамата до токсичных концентраций. Кроме того, аммиак вызывает защелачивание в тканях и нарушает транспорт ионов Na+ и Са2+. В связи с этим концентрация аммиака в тканях и в крови поддерживается на очень низком уровне. В плазме крови она составляет 20-80 мкмоль/л. Эта низкая концентрация обеспечивается наличием в организме различных путей связывания (обезвреживания) аммиака. Эти способы можно разделить следующим образом:

  • Ш временные пути (протекают в тканях)
  • · восстановительное аминирование альфа-кетокислот
  • · амидирование белков
  • · синтез глютамина
  • Ш образование конечных продуктов азотистого обмена
  • · соли аммония
  • · мочевина

  Если Вы заметили ошибку в тексте выделите слово и нажмите Shift + Enter

< Предыдущая СОДЕРЖАНИЕ Следующая >

Источник: https://studwood.ru/1649076/matematika_himiya_fizika/vsasyvanie_aminokislot

Гниение фенилаланина в кишечнике

Гниение аминокислот в кишечнике обезвреживание продуктов гниения

Гние́ние (аммонификация) — процесс разложения азотсодержащих органических соединений (белков, аминокислот) в результате их ферментативного гидролиза под действием аммонифицирующих микроорганизмов с образованием токсичных для человека конечных продуктов — аммиака, сероводорода, а также первичных и вторичных аминов при неполной минерализации продуктов разложения:

Аммонифицирующие микроорганизмы [ править | править код ]

Аммонифицирующие микроорганизмы (иначе гнилостные микроорганизмы, гнилостная микрофлора) широко распространены в почве, воздухе, воде, животных и растительных организмах. Поэтому любой подходящий субстрат быстро подвергается гниению.

Наиболее глубокий распад белка с образованием безазотистых и азотистых соединений (индол, скатол, аммиак, сероводород) идет при участии спорообразующих бактерий рода Bacillus (например Bacillus subtilis, Bacillus mycoides), Clostridium (Clostridium perfringens, Clostridium tetani, Clostridium histolyticum), и семейства Enterobacteriaceae (например Proteus, Escherichia).

Физиолог XIX века И. И. Мечников считал, что постоянно образующиеся в кишечнике продукты гниения (скатол, индол и др.) вызывают хроническую интоксикацию и являются одной из причин преждевременного старения. Чрезмерно интенсивное гниение в толстом кишечнике является причиной гнилостной диспепсии, диареи и дисбактериоза толстого кишечника.

Этапы гниения [ править | править код ]

Первой стадией разложения белков является их гидролиз как микробными протеазами, так и протеазами клеток погибшего организма, высвобождаемыми из лизосом в результате смерти клеток (аутолиз).

Протеолиз происходит в несколько стадий — в начале белки расщепляются до всё ещё крупных полипептидов, затем образовавшиеся полипептиды расщепляются до олигопептидов, которые в свою очередь расщепляются до дипептидов и свободных аминокислот.

[1] Образовавшиеся свободные аминокислоты затем подвергаются ряду превращений, приводящих к выделению характерных для гниения продуктов.

Первыми стадиями является дезаминирование аминокислот, в результате которого аминогруппа аминокислоты отщепляется и высвобождается свободный ион аммония и декарбоксилирование, в результате которого карбоксильная группа отщепляется с высвобождением диоксида углерода (реакция декарбоксилирования чаще всего происходит в условиях пониженного pH). В результате декарбоксилирования высвобождаются также первичные амины:

Выделяют так называемое окислительное дезаминирование (наиболее распространённый вид дезаминирования, в результате которого NAD(P) восстанавливается до NAD(P)H2) и гидролитическое дезаминирование, при котором аминогруппа аминокислоты заменяется на гидроксильную.

Также некоторые аминокислоты трансаминируются путём перемещения аминогруппы аминокислоты на 2-оксикислоту (в результате этого процесса также происходит дезаминирование аминокислот, кроме этого синтезируются те аминокислоты, которые бактерии не могут синтезировать путём аминирования ионами аммония).

Образовавшиеся в результате дезаминирования и декарбоксилирования продукты могут как окисляться микроорганизмами с целью получения энергии в виде АТФ, так и участвовать в реакциях промежуточного обмена. [2]

Анаэробное разложение белков представителями рода Clostridium [ править | править код ]

Характерной особенностью так называемых протеолитических клостридиев (то есть разрушающих белки — например Clostridium hystoliticum) является способность сбраживать аминокислоты (таким образом используя их для получения энергии и как источник углерода) и продуцировать протеолитические ферменты.

Представители рода Clostridium способны сбраживать глутаминовую кислоту, глутамин, гистидин, лизин, аргинин, фенилаланин, серин, треонин, аланин и цистеин.

Некоторые аминокислоты могут сбраживаться одиночно (например лизин, в результате сбраживания которого происходит образование аммиака, масляной и уксусной кислот), а некоторые лишь парами (при котором происходит сопряжённая окислительно-восстановительная реакция, в которой одна аминокислота выступает в роли донора электронов, а вторая- акцептора). Донорами электронов в реакциях парного сбраживания могут выступать аспарагин, аланин, валин, серин, гистидин, в роли акцептора — глицин, пролин, орнитин, аргинин.

Хорошо изучено сопряжённое окисление-восстановление пары аланина и глицина. Суммарно реакция выглядит так:

В результате парного сбраживания аланина и глицина бактерия получает 1 молекулу АТФ на каждую молекулу аланина. [3]

Анаэробная и гнилостная инфекция [ править | править код ]

Анаэробная инфекция — тяжелая токсическая раневая инфекция, вызванная анаэробной гнилостной микрофлорой, с преимущественным поражением соединительной и мышечной ткани.

В хирургии принято выделять [4] :

  • Анаэробная клостридиальная (классическая) инфекция (гангрена газовая)
  • Анаэробная неклостридиальная инфекция
  • Гнилостная инфекция

При анаэробной инфекции (газовой гангрене) ткани, омертвевшие под действием экзотоксинов, образуемых бактериями рода Clostridium, колонизируются вторичной гнилостной микрофлорой.

Гнилостная инфекция — инициируется представителями анаэробной неклостридиальной микрофлоры в сочетании с аэробными микроорганизмами (чаще стафилококками или граммотрицательными палочками Pseudomonas aeruginosa, Escherichia coli, Proteus vulgaris, Enterobacter aerogenes, Klebsiella).

Судебная медицина [ править | править код ]

Под гниением трупа человека в судебной медицине понимают такие поздние трупные явления, при которых под воздействием микроорганизмов происходит разложение сложных органических соединений тканей человека (прежде всего белков). Гниение трупа начинается через сутки-двое после смерти человека.

При гниении трупа выделяется много газообразных продуктов (аммиака, сероводорода, метана), при этом труп распухает (так называемая трупная эмфизема, особенно распухают ткани лица, конечности, мошонка и молочные железы), при этом ткани могут разрываться с выделением жидкости, окрашенной в коричневые и зелёные тона, представляющей собой вышедшую в ткани плазму крови, окрашенную биливердином и билирубином (продуктами разложения гемоглобина).

Гниение наиболее интенсивно происходит в условиях повышенной влажности воздуха и повышенной температуры.

В условиях доступа свежего воздуха гниение также происходит быстрее, чем в воде или почве (в гробах и других герметично закрытых ёмкостях гниение происходит медленнее).

При низких температурах гниение замедляется, при температурах ниже нуля может совсем приостановиться. При наличии гнойных процессов, а также сепсиса гниение значительно ускоряется.

Толстый кишечник первым вовлекается в процесс гниения (из-за обильной обсеменённости кишечника симбионтными бактериями), при этом при комнатной температуре через сутки на нижней части брюшной стенки появляются зелёные пятна, распространяющиеся через 11—13 суток на всё тело.

Тело распухает из-за выделяющихся газообразных продуктов гниения, кровь окрашивается в грязно-зелёный цвет.

В дальнейшем все мягкие ткани человека разлагаются, становятся кашицеобразными, превращаясь в дурнопахнущую жидкость и наступает скелетизация трупа, при этом остаётся один скелет. [5]

Источник: https://limto.ru/gnienie-fenilalanina-v-kishechnike/

Поделиться:
Нет комментариев

    Добавить комментарий

    Ваш e-mail не будет опубликован. Все поля обязательны для заполнения.